G-Proteine sind molekulare Verst rker. GTPasen sind eine gro e Familie von Enzymen, die GTP binden und hydrolysieren k nnen. Die GTP-Bindung und -Hydrolyse findet in der hochkonservierten G-Dom ne statt, die allen GTPasen gemeinsam ist. Die Kontakte zwischen den Proteinkristallen sind schwach und bilden sich im Allgemeinen nur unter Bedingungen, die die L slichkeit des Proteins einschr nken und die Protein-2-Wechselwirkungen maximieren. Sie bilden sich jedoch mit einer Art von Spezifit t, zumindest in dem Sinne, dass nur bestimmte Kontakte innerhalb jeder Einheitszelle einer bestimmten Kristallpackungsanordnung wiederholt werden. Bei oligomeren Proteinen wurden Aminos uren an den Untereinheit-Grenzfl chen ausgew hlt, um Affinit ts- und Spezifit tseigenschaften zu erhalten. Viele Proteine enthalten hochflexible oder sogar vollst ndig entfaltete Fragmente, die die Kristallisationsbedingungen erheblich beeintr chtigen. Diese Bedingungen sind das Kristallgitter und die oligomere Grenzfl che oder Proteine, die es den Resten erm glichen, auf eine so spezifische Weise zu binden, dass die Kristallisation von GTPase schnell erfolgt. Dieses Buch sollte daher f r Biologen usw. hilfreich sein, um die Kristallographie von Proteinen besser zu verstehen.
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