De nombreux pathog?nes intracellulaires exportent des prot?ines solubles et membranaires destin?es ? modifier les diff?rents compartiments de la cellule-h?te. Le pathog?ne intracellulaire obligatoire Toxoplasma gondii modifie son compartiment de r?sidence, la vacuole parasitophore, par la s?cr?tion de nombreuses prot?ines parasitaires. Parmi celles-ci, les prot?ines GRAs sont s?cr?t?es sous forme soluble, puis s'associent avec les membranes parasitaires situ?es ? l'interface avec la cellule-h?te. Nos travaux, bas?s sur l'?tude des prot?ines mod?les GRA5 et GRA6, montrent que le domaine N-terminal des prot?ines GRAs est responsable de ces propri?t?s de s?cr?tion inhabituelles. A l'aide de mutants sp?cifiques, nous avons montr? que ce domaine emp?che l'insertion membranaire des prot?ines GRAs dans le syst?me s?cr?toire pr?coce, et qu'il dirige leur insertion membranaire post-s?cr?toire de fa?on sp?cifique. Nos r?sultats mettent en lumi?re la diversit? des m?canismes de tri cellulaire s?lectionn?s par l'?volution, m?canismes qui assurent la sp?cialisation cellulaire des processus s?cr?toires.
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