Blutungskomplikationen stellen selbst bei ausreichender Thrombozytenzahl ein signifikantes klinisches Problem f r Patienten mit Myelodysplastischen Syndromen (MDS) dar. Die bisher ungekl rte Pathophysiologie dieser h morrhagischen Diathese ist Gegenstand des Buches. Mittels quantitativer zweidimensionaler differentieller Gelelektrophorese (2D-DIGE) und anschlie ender massenspektrometrischer Identifizierung wurde das Proteom der MDS-Thrombozyten untersucht und dabei Proteine identifiziert, die kritische Rollen im Integrin αIIb/β3 Signalweg der Blutpl ttchen spielen. Trotz einer normalen fr hen H mostase ist die Aktivierungskapazit t des Integrins αIIb/β3 in MDS-Thrombozyten verringert und FRET-Analysen zeigen eine verminderte Kolokalisation von Talin-1 an die β3-Untereinheit des Integrins. Weiterhin ist das Spreadingverhalten der MDS-Thrombozyten unvollst ndig und sie weisen einen Defekt in der Integrin-abh ngigen Aggregation auf. Diese neuen molekularen Aspekte der MDS-Pathophysiologie zeigen einen funktionalen Thrombozytendefekt, der auf einem insuffizienten Integrin αIIb/β3 Signalweg basiert.
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