In dieser Studie wurde das Enzym 6-Phosphogluconat-Dehydrogenase (6PGD) aus der Wachtelleber durch Ammoniumsulfat-F?llung und 2',5'-ADP-Sepharose 4B-Affinit?tschromatographie gereinigt. Die spezifische Aktivit?t betrug 14,6 EU/mg, die Ausbeute 89 % und die Reinigung 112-fach. Die Enzymaktivit?t wurde spektrophotometrisch bei 340 nm gemessen. Durch SDS-PAGE wurde die Reinheit des Enzyms ?berpr?ft. Das Molekulargewicht des gereinigten Enzyms wurde mit der SDS-PAGE-Methode auf 44 KDa berechnet. Die Proteinbestimmung erfolgte nach der Bradford-Methode. F?r das Enzym wurden der optimale pH-Wert (8,0), der stabile pH-Wert (8,0), die optimale Ionenst?rke (600 mM in Tris-HCl) und die optimale Temperatur (60 C) bestimmt. Dar?ber hinaus wurden die KM- und Vmax-Werte f?r 6-Phosphogluconat (6-PGA) und NADP+ mit 0,058 und 0,0015 mM bzw. 0,0078 und 0,057 EU/ml berechnet.
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