Das Enzym Silikatein wurde in den Spiculea der Porifera entdeckt, diese faszinierten mit ihrer Beschaffenheit. Silikatein ist Teil des komplexen Bildungsmechanismus dieser Spiculae. Es bildet die Silica-Kompartimente aus amorphen Silizium-Alkoxid-Vorl ufern, wobei es sowohl Esterase- als auch Polymeraseaktivit t zeigt. Diese Silica-Kompartimente haben in einigen Bereichen an Wichtigkeit gewonnen. Die Nutzung ist sehr vielseitig. Produktion, R ckfaltung und vor allem Aktivit t des Enzyms stehen im Fokus dieser Arbeit. Das Enzym wird in Escherichia coli BL21 DE3 Gold pET28 Silicatein exprimiert. Das produzierte Proenzym wird durch Dialyse zur ckgefaltet, um es in seine aktive Form zu berf hren. Ziel dieser Arbeit war es einen quantitativen Aktivit tstests zu etablieren.
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