Dans cette ?tude, l'enzyme 6-phosphogluconate d?shydrog?nase (6PGD) a ?t? purifi?e ? partir du foie de caille en utilisant les m?thodes de pr?cipitation au sulfate d'ammonium et de chromatographie d'affinit? sur Sepharose 4B 2', 5'-ADP, avec des activit?s sp?cifiques de 14,6 EU/mg, un rendement de 89 % et 112 plis de purification. L'activit? enzymatique a ?t? mesur?e par spectrophotom?trie ? 340 nm. La puret? de l'enzyme a ?t? v?rifi?e par SDS-PAGE. Le poids mol?culaire de l'enzyme purifi?e par la m?thode SDS-PAGE a ?t? calcul? comme ?tant de 44 KDa. La d?termination des prot?ines a ?t? effectu?e par la m?thode de Bradford. Pour l'enzyme, le pH optimal (8,0), le pH stable (8,0), la force ionique optimale (600 mM dans Tris-HCl) et la temp?rature optimale (60 C) ont ?t? d?termin?s. En outre, les valeurs KM et Vmax pour le 6-phosphogluconate (6-PGA) et le NADP+ ont ?t? calcul?es comme ?tant respectivement de 0,058 et 0,0015 mM; 0,0078 et 0,057 EU/ml.
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