Diplomarbeit aus dem Jahr 1990 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1,2, Hochschule Mannheim, Sprache: Deutsch, Abstract: Eingescanntes Textdokument aus dem Jahre 1990 in Chemischer Technologie mit Schwerpunkt Biotechnologie: In dieser Arbeit wurde das Dipeptid N-Benzoxycarbonyl-alanylglycin enzymatisch synthetisiert. Die Esteraseaktivit t von proteolytischen Enzymen wie Papain macht die kinetisch kontrollierte Dipeptidsynthese m glich. Zun chst wurde der Einflu verschiedener Parameter wie Substratstabilit t, Enzym- und Substratkonzentration sowie pHWert- nderungen in einem pH-Stat untersucht. Hierzu wurde ein Titrator der Firma Radiometer Copenhagen verwendet, der das Arbeiten unter Temperatur- und pH-Konstanz erm glicht. Mit den hier gewonnenen Erkenntnissen wurde eine kontinuierliche Synthese in verschiedenen Reaktoren durchgef hrt. Als Substrat wurde N-Benzoxycarbonyl-alanin-methylester eingesetzt. Da das pH-Optimum von Papain f r die Dipeptidsynthese im alkalischen Bereich liegt, wird der eingesetzte Ester unter diesen Bedingungen verseift. Die unerw nschte Adsorption des Substrates an den Kunststoffoberfl chen der Reaktionsgef e und der Ultrafiltrationsmembranen erschwerte den kontinuierlichen Betrieb und die Beurteilung der Ergebnisse. Die Substratkonzentration in der Reaktionsl sung wird durch die Adsorption verringert. Der Enzym-Membran-Reaktor starter-KidTII der Firma Filtron und das Hohlfasermodul Bioran(R) der Firma Schott wurden zun chst kontinuierlich betrieben. In diesen beiden Reaktoren wurde eine definierte Menge Enzym vorgelegt, die durch eine Ultrafiltrationsmembran zur ckgehalten wurde. Die Retention des Enzyms wurde bei berpr ft. Hierbei zeigte sich, dass aktives Enzym austrat. Beim starter-KidTII konnte kein aktives Enzym im Filtrat nachgewiesen werden, die Enzym-Retention war hier vollst ndig. Ein anderes Problem ergab sich aus der beobachteten Druckbelastung der Membran mit zunehmender Enzymkonzentration. Dies l t auf eine Deckschichtb
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