Ein Merkmal einiger neurodegenerativer Erkrankungen ist die Aggregation k rpereigener Proteine im ZNS. Die Prionkrankheiten bilden dabei eine gesonderte Gruppe, da sie auf nat rlichem Wege bertragbar sind. Bei der interspezifischen bertragung kann zwischen einigen Spezies eine ausgepr gte Speziesbarriere beobachtet werden. Dies u ert sich bei experimentellen Studien zur bertragbarkeit z.B. in verl ngerten Inkubationszeiten oder dadurch, dass nicht alle oder sogar keines der Tiere eine Prionkrankheit entwickelt. Zwischen anderen Spezies kann die Speziesbarriere eine geringe Auspr gung aufweisen, sodass die Inkubationszeiten denen der intraspezifischen bertragung entsprechen. Um die Speziesbarriere der Prionkrankheiten auf molekularer Ebene zu erforschen, wurde ein in vitro Konversionssystem etabliert, welches auf der Fibrillogenese von rekombinantem humanen Prion-Protein (huPrP) beruht. Durch die Verwendung nat rlicher Prion-Keime aus Hirngewebe der Spezies Rind, Schaf, Hirsch und Mensch konnte das keiminduzierten Konversionssystems auf Basis von huPrP innerhalb dieser Arbeit dazu genutzt werden, die Speziesbarriere mechanistisch zu analysieren.
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