GPCR leiten rezeptorspezifisch extrazellul re Signale ins Innere der Zelle. Ein nicht ausreichend verstandener Prozess f r die Funktion von GPCR ist deren Dimerisierung, welche den Rezeptortransport und die Aktivierung modulieren kann. Es ist z.B. nicht gekl rt, ob GPCR ausschlie lich als Dimere oder in einem Verh ltnis aus Monomeren und Dimeren (M/D) vorliegen. In dieser Arbeit wurde die Homo-Dimerisierung des Endothelin-B-Rezeptors (ETBR), des Vasopressin-V2-Rezeptors (V2R) sowie der Corticotropin-Releasing-Factor-Rezeptoren Typ 1 (CRF1R) und Typ 2a (CRF2aR) analysiert. Zur Detektion der Protein-Protein Interaktionen wurden FRET-Messungen und die Fluoreszenz-Korrelations-Spektroskopie (FCS) eingesetzt. Mit Hilfe der FCS konnte das spezifische M/D der GPCR bestimmt und ber FRET ein Unterschied in der Interaktionsdynamik zwischen Familie 1 und 2 ermittelt werden. Die Methoden lieferten den Nachweis, dass der zum CRF1R homologe CRF2aR ausschlie lich als Monomer vorliegt. Zus tzliche Untersuchungen an Signalpeptidmutanten des CRF1R und des CRF2aR weisen darauf hin, dass das Pseudosignalpeptid des CRF2aR die Dimerisierung des Rezeptors verhindert.
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