L''objectif de cette th se tait la recherche des acides amin s constituant la voie de passage du Cd2+ au sein du domaine transmembranaire de CadA. Ce travail a n cessit l''expression de CadA dans la levure Saccharomyces cerevisiae et la caract risation du ph notype de sensibilit au Cd2+ induit par la pr sence de CadA. Il a aussi n cessit une tude enzymatique de CadA au cours de laquelle nous avons montr que le Cd-ATP pouvait remplacer le Mg-ATP dans le cycle enzymatique de la prot ine. Quatre h lices transmembranaires (3, 4, 6 et 8) constitueraient la voie de passage du Cd2+ dans CadA. Au sein de ces h lices, les acides amin s M149, C354 et T684 pourraient faire partie du site de liaison tandis que E164 et C356 pourraient tre importants dans le processus de dissociation du m tal. P355 et D692 seraient n cessaires la phosphorylation de l''enzyme. L'' tude des domaines cytoplasmiques N (liaison des nucl otides) et P (phosphorylation) de CadA a t aussi abord e au cours de cette th se. La caract risation fonctionnelle d''ATPases chim riques a mis en vidence la possibilit d'' changer le domaine de phosphorylation entre diff rentes ATPases de type P.
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