Die Bedeutung der Erforschung von Cellulasen beschr nkt sich nicht nur auf den Erwerb wissenschaftlicher Erkenntnisse, sondern auch auf das gro e biotechnologische Potenzial, das sie darstellen. Dies ist darauf zur ckzuf hren, dass Cellulose das in der Natur am h ufigsten vorkommende Molek l ist und eine breite Palette nachhaltiger Produkte und Verfahren bietet. Viele Cellulasefamilien sind bereits gut charakterisiert, w hrend andere noch unbekannt sind. Unter den letzteren ist die Familie 45 der Glykosidhydrolasen die am wenigsten charakterisierte Familie der Pilzzellulasen, sowohl strukturell als auch funktionell. In diesem Buch berichten wir ber die kristallographische Struktur des Enzyms Endoglucanase V aus dem Mikroorganismus Phanerochaete chrysosporium (PcCel45A). Wir berichten auch ber die Struktur dieses Enzyms mit einem Liganden (Cellobiose). Um die Funktion des Enzyms zu studieren, haben wir Studien ber das katalytische Zentrum des Enzyms durchgef hrt, indem wir die wichtigsten Reste des aktiven Zentrums durch gezielte Mutagenese ver ndert haben. Dieses Enzym wies eine Struktur und einen Wirkmechanismus auf, die sich v llig von denen der anderen Enzyme der Familie unterschieden.
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