Nitrogruppen finden sich in verschiedenen Naturstoffen mit biologischer Aktivit t. Deren Biosynthese kann auf unterschiedlichen Routen stattfinden, wobei die Oxidation von Aminogruppen die wichtigste darstellt. Im Biosynthese-Gencluster f r Aureothin, einer Verbindung mit zytotoxischer, insektizider und antifungaler Aktivit t aus dem Aktinomyzeten Streptomyces thioluteus, wurde eine neuartige N-Oxygenase, AurF, entdeckt. Die funktionelle und strukturelle Charakterisierung dieses Enzyms f hrte zu neuen Erkentnissen ber die biologische Nitrogruppenbildung. Es wurde gezeigt, dass die N-Oxygenierung von Aminogruppen schrittweise ber Hydroxylamin- und Nitrosointermediate abl uft. Die rekombinante Produktion von AurF erm glichte eine sorgf ltige biochemische Charakterisierung. R ntgenkristallstrukturen ergaben dabei einen neuartigen binuklearen Mangan-Cluster im aktiven Zentrum des Enzyms. Zudem wird gezeigt, wie die streng regio- und chemoselektive Reaktion f r die Biokatalyse genutzt werden kann.
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