Diese Arbeit veranschaulicht am Beispiel der Gerste die Herangehensweise und Durchf hrung von Versuchen zur Untersuchung chloroplastid rer Proteinkomplexe mit Hilfe der 2D-Gelelektrophorese und deren Auswertung. Die in den Versuchen gewonnenen Daten wurden im zeitlichen Verlauf w hrend der Ergr nung betrachtet. F r den Forscher lassen sich daraus Informationen f r die Arbeit mit plastid ren Proteinen, deren Biogenese und Kinetik der Proteinassemblierung ableiten. Neben der Anleitung zu Pflanzenzucht und Belichtung werden auch die Isolierung von Mitochondrien, Etioplasten und Chloroplasten detailliert beschrieben. Dabei wurde viel Wert auf die Nachvollziehbarkeit der dargestellten Methoden gelegt. Verschiedene biochemische Trennverfahren werden kurz erl utert und die Gelelektrophorese als eine geeignete Methode zur Auftrennung von Proteinen dargestellt. Es wird auf Varianten der Gelelektrophorese und deren Modifikationen f r besondere Anforderungen eingegangen, wie z.B. diskontinuierliche Elektrophoresen und Gradientengele, aber auch denaturierende Elektrophoresen, wie die SDS-Polyacrylamidgelelektrophorese (SDS-PAGE) und die Tricin-SDS-PAGE f r eine optimale Aufl sung im niedermolekularen Bereich. Besondere Beachtung wird der Blau-Nativen PAGE geschenkt, mit der es gelingt Proteine nativ aufzutrennen, um so vollst ndige Proteinkomplexe wie Photosysteme und Cytochrome zu unterscheiden und zu identifizieren. Durch Kombination dieser Technik mit der Tricin-SDS-PAGE als zweite Geldimension wird eine 2D-Gelelektrophorese vorgestellt, welche ein Auftrennen einzelner Proteine nach verschiedenen Kriterien erlaubt. Mit der Darstellung der Gele und deren Auswertung konnten Proteine und Proteinkomplexe identifiziert werden und die Ver nderung des Proteinmusters w hrend der Ergr nung der Gerste wurde deutlich. Ein anschlie ender Vergleich der Daten mit der Literatur l sst weitere Interpretationen zu.
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